Chemie Zusammenfassung JII.1 #1 Aminosäuren Aminosäuren haben viele verschiedene Eigenschaften und einen festen Aufbau. Da dies alles kompliziert ist einzeln zur erklären, versuche ich es einfach am Beispiel des Glycins. Ich rede hier auch nur von den L-ߙ-Aminosäuren, weil dass die Einzigen sind, die in unserem Körper vorkommen

Aufbau und funktionelle Gruppen

H

O

O

H

C

N

C

H

H

H

Aminosäuren haben zwei Funktionelle Gruppen. Die erste ist eine Carboxylgruppe (COOH – rot markiert). Die zweite Gruppe ist eine Aminogruppe (NH2 – blau markiert). Auch der Name „Aminosäure“ lässt sich über die funktionellen Gruppen herleiten. Der erste Teil kommt von der Aminogruppe klar. Die Carboxylgruppe ist eine Säuregruppe, man findet sie bei den meisten organischen Säuren (Ethansäure,…) daher der zweite Teil: Säure. (Typische Frage in der Klausur: Erklären Sie, wie es zu dem Begriff Aminosäure kommt!) Aminosäuren sind eine ganze Gruppe von Elementen. In der Abbildung sieht man die einfachste Aminosäure: Glycin. Andere Aminosäuren ergeben sich, indem man das grün markierte WasserstoffAtom durch einen anderen Rest ersetzt.

Eigenschaften Die Eigenschaften des Glycins sind relativ ähnlich zu denen der Essigsäure (sie ähneln sich auch im Aufbau). Die wesentlichen Änderungen sind: • Glycin ist bei Raumtemperatur fest und kristallin, der sich erst bei 230°C zersetzt. • Löst man Glycin in Wasser, hat die Lösung nur einen leicht sauren Charakter und leiten den Strom schlecht Zwitterionen Diese Eigenschaften sind zunächst schwierig zu H O O O erklären, vor allem der salzartige Charakter, der C normalerweise nur auftritt, wenn Ionen vorhanden C H H sind. Erklärt wird dies über sogenannte Zwitterionen. + N C H H N C Dabei passiert folgendes. Der gelb markierte Wasserstoff wird ohne seine Bindungselektronen an H H H H den Stickstoff gegeben. Die Konsequenz, der Sauerstoff ist einfach negativ geladen und der Stickstoff einfach positiv. Aus der Carboxylgruppe wird eine Carboxylatgruppe, aus der Aminogruppe eine Ammoniumgruppe. Nun können wir auch die Eigenschaften erklären. Der hohe Schmelzpunkt setzt voraus, dass es starke Wechselwirkungskräfte gibt – diese sind die Wechselwirkungen zwischen den markierten ionisierten Atomen in der Abbildung. Die kristalline Struktur entsteht nur bei Ionen – die haben wir jetzt und somit ist auch der Punkt erledigt.

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O

H

Selbst wenn wir Ionen haben, leitet Glycin den Strom schlecht. Dies liegt daran, dass bei der Ionisierung keine freien oder lockeren Elektronen oder Protonen auftreten. Von daher richten sich die Moleküle zwar nach der Stromquelle aus, leiten aber den Strom nicht.

O H O H

+

C

H H

N

O

O H +

+

H

C

H

O H H

H

+

O

H

C

N

C

H

H

H

+ O H

O

O

C

H H Der leicht saure Charakter entsteht, wenn der O O + + + N C H H N H H „überflüssige“ Wasserstoff der H H Ammoniumgruppe an das Wasser abgegeben H wird, sodass Oxonium-Ionen (rot markiert) H H entstehen. Da dies allerdings nur sehr selten O O passiert haben wir auch nur geringere pHH H Veränderung und nur eine geringe Leitfähigkeit. Weiterhin gibt es auch eine Gegenreaktion (ist ja ein chemisches Gleichgewicht). Weiterhin kann die Gruppe sowohl als Säure als auch als Base reagieren (Begriff: Ampholyt), daher können auch Hydroxid-Ionen entstehen, die andere Oxonium-Ionen ausgleichen, indem sie mit ihnen zu Wasser reagieren.

Titration von Glycin Die Titrationskurve von Glycin ist in drei verschiedenen Bereichen interessant. Dazu muss man wieder überlegen, was denn passiert. Zunächst stellt man eine stark saure Lösung (bspw. über Salzsäure) her. Dabei entstehen viele Oxonium Ionen. Das hat zur Konsequenz, dass je ein Wasserstoff pro Oxonium-Ion an die Carboxylatgruppe gehen kann und dort die negative Ladung am Sauerstoff ausgleichen (Reaktion I). Ganz links auf dem Diagramm haben wir also vor allem Glycin in der grün markierten Form. Geben wir jetzt mehr und mehr Hydroxid-Ionen hinzu können diese zunächst alle ihr Wasserstoff vom „überflüssigen“ Wasserstoff an der Carboxylatgruppe klauen (Reaktion II). Wie man auf der rechten Seite erkennen kann haben wir zunächst keine sauren oder basischen Stoffe die entstehen und den pH-Wert verändern. Logische Konsequenz keine pH-Änderung und ein Puffersystem zwischen dem grün und dem blau markierten Glycin. Irgendwann reicht der Vorrat an „grünem“ Glycin (das grün markierte halt) nicht mehr aus und die Hydroxid-Ionen werden nicht abgefangen und bringen den pH-Wert direkt. Nun entsteht der im Diagramm zu erkennende isoelektrische Punkt. Hier liegt fast nur blaues Glycin vor! Es sind kaum Kationen oder Anionen des Glycins vorhanden (das wären das grüne und rote Glycin). Geben wir nun immer mehr Hydroxid-Ionen hinzu steigt der pH soweit, dass auch der Wasserstoff von der Ammoniumgruppe abgegeben werden kann. Dieser geht direkt ans Hydroxid-Ion und es entsteht wieder Wasser (Reaktion III). Auch hier entstehen wieder keine sauer oder basisch wirkenden Teilchen und daher ist auch dieser Teil der Reaktion ein Puffersystem!

Seite 2

O C C H

H

O

O C

H

H +

O H

+

H

H

+

N

C

H

H

H

H

+

H

C

H

H

O O H

+

H

H

N

H

H

O

+

H

Reaktion I

+

C

H

N

H O

+

C

O

H

H

+

Reaktion II H

H

O H

H

C

H

H O

C

N

O

H H

+

H

C +

C

H

C

N

H

O

H

O

H

O

+

O

H

O H

O

H

O

H

C

N

C

H

H

Reaktion III H

Einteilung Im Körper kommen insgesamt 20 Aminosäuren vor (darunter auch Glycin). Einige davon sind essentiell, das bedeutet, dass der Körper sie nicht selbst herstellen kann. Diese Aminosäuren (bspw. Valin) müssen dem Körper extern zugeführt werden.

Nachweis Der Nachweis von Aminosäuren läuft über ein O O O H bestimmtes chemisches Molekül R C COOH OH 2 NH2 N namens Ninhydrin. Man sieht es auf der OH linken Seite der unten stehenden Reaktion. Die O O O Reaktion ist zugegebenermaßen nicht ganz vollständig, aber das wichtigste steht drin. Was hierbei passiert ist folgendes. Die beiden Ninhydrin-Moleküle verbinden sich, indem sie sich den Stickstoff aus den Aminosäuren nehmen – fehlt dieser Stickstoff, kann das Produkt nicht entstehen, klar. Das violett markierte Produkt ist ein violetter Farbstoff. Also tritt eine violette Färbung in Ninhydrin-Lösung auf, so ist der getestete Stoff eine Aminosäure.

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Peptide H

Peptidbindung

H N C

Wenn zwei (oder mehrere) Aminosäuren miteinander reagieren, entsteht ein Peptid. Dabei passiert folgendes. Die Hydroxylgruppe der ersten Aminosäure reagiert mit einem Wasserstoff der Aminogruppe der zweiten Aminosäure zu Wasser. Nun kann sich das Kohlenstoffatom der Carboxylgruppe der ersten Aminosäure mit dem Stickstoffatom der Aminogruppe der zweiten Aminosäure verbinden. Es entsteht ein Dipeptid. Als Peptidbindung oder Peptidgruppe bezeichnet man nun den grün markierten Teil der Reaktion.

H

O

+

C O

H

H

H

N C H

H

O C

Glycin

H

H

H

O C

H N C

H CH2

Glycylphenylalanin

O C

+ O

H

H O H Wasser

Nomenklatur Generell wird unterschieden zwischen Oligopeptiden, also Peptiden mit nicht mehr als 10 Aminosäuren und Polyypeptiden, Peptiden mit mehr als 10 Aminosäuren. Kleinere Moleküle kann man auch noch als Dipeptide (2 AS) oder Tripeptide (3 AS) bezeichnen. Nun bekommt jedes Peptid einen Namen, indem man die einzelnen Aminosäuren aneinanderreiht. Dabei beginnt man mit der Aminosäure, die noch eine vollständige Aminogruppe hat und endet mit der, die eine vollständige Carboxylgruppe hat. Bei allen Aminosäuren (außer bei der Letzten) wird nun die Endung (meistens –il) durch die Endung –yl ersetzt. Nahezu alle wichtigen Peptide haben allerdings einen Trivialnamen, weil niemand eine Abfolge von 100 Aminosäuren auswendig lernt. Ein Beispiel hierfür wäre Hämoglobin (der Blutfarbstoff), den man hier links sieht. Die Aminosäuren werden häufig auch abgekürzt über die ersten drei Buchstaben des Namens.

Struktur Primärstruktur Die Primärstruktur ist relativ einfach zu verstehen, die bezeichnet einfach die Abfolge der einzelnen Aminosäuren innerhalb des Proteins (bspw.: Val-Gly-Phe-…) Sekundärstruktur Auch die Sekundärstruktur ist simpel. Sie bezeichnet die räumliche Anordnung von einigen Aminosäuren. Üblich sind Faltblattstruktur (links) oder die Helix (rechts)

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H

Phenylalanin

H N C

O

CH2

Tertiärstruktur Als Tertiärstruktur bezeichnet man die räumliche Form einer Peptidkette, eines Moleküls. Sie besteht meistens aus mehreren Faltblatt- und Helix-Strukturen, kann aber auch eine eigene Helix sein. Typisch dafür wäre das linke Bild bei den Sekundärstrukturen (es steht dort nur um die Helix einmal zu zeigen). Es gibt noch vier weitere Faktoren, die diese Struktur verändern. Hier sind sie nach Stärke sortiert (von stark nach schwach): • Disulfidbrücken (können zwischen zwei Cystein-Resten entstehen) • Ionenbindungen zwischen funktionellen Gruppen • Wasserstoffbrücken • Van-der-Waals-Kräfte

Cys

Asp

S

S H2 C

C

O

O

H

Cys

H

Lys

+

N H

Asn C O

H

H

O

H N

N C

H Asn

Phe Phe

Quartärstruktur Manchmal wirken mehrere Peptidketten zusammen in einem Protein, die gesamte Funktionseinheit hat wieder eine neue räumliche Ausdehnung und Form, die Quartärstruktur. Man sieht sie oben beim Hämoglobin schon einmal.

Denaturierung Denaturieren bedeutet bei Proteinen soviel wie kaputt machen. Man zerstört also mindestens eine der vier Strukturen (meist eine der oberen). Was kann dabei passieren. Es können beispielsweise die Disulfidbrücken oder Wasserstoffbrücken durch Wärme aufgebrochen werden. Ammonium- oder Carboxylgruppen können mit Hydroxid- oder Oxonium-Ionen zu ungeladenen Teilchen reagieren. Man kann Proteine aussalzen oder mit Schwermetallionen (Blei, Quecksilber,…) vergiften. In jedem Fall geht die biologische Funktion des Proteins verloren – und das ist das entscheidende bei der Denaturierung.

Enzyme Ich habe in der Stunde, als die Vorträge waren leider gefehlt und ich hab mir die Informationen leider noch nicht geholt,… Wenn irgendjemand so eine kurze Zusammenfassung einscannen und schicken könnte, würd ich mir das mal anschauen und hier dann reinstellen.

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Nukleinsäuren Auszug aus einer Zusammenfassung in Biologie (2std-Sp) (2s – vereinfacht Aufbau und Struktur der DNA Die DNA besteht aus einem Doppelstrang. Den äußeren Rand der DNA bilden zwei Stränge an denen sich Zucker (Desoxyribose) und ein Phosphat hosphat-Rest sich abwechseln. An den Zuckern rn dockt eine von vier möglichen Basen an: Adenin, Cytosin, Guanin oder Thymin. hymin. Zwei ähnliche Basen bilden untereinander Wasserstoffbrücken. So bilden Adenin und Thymin zwei Wasserstoffbrücken und Guanin und Cytosin dazu im Gegensatz drei. So entsteht eine Sprossenleiterstruktur in der die Basen die einzelnen Sprossen darstellen und die Phosphat-Reste Phosphat mit den Zuckern den äußeren Rand. Verdreht man diese Sprossenleiter entsteht die für die DNA klassische ische Doppelhelix. In dieser Form befindet sich die DNA normalerweise. Hier nochmal die Basen abgebildet mit Chemischen Aufbau. Zu Unterscheiden sind die Basen an zwei Kriterien: Adenin und Thymin bauen 2 Wasserstoffbrücken (gestrichelte Linien) auf, Guanin n und Cytosin dagegen zwei. Weiterhin bestehen Adenin und Guanin aus zwei Ringen, Thymin und Cytosin dagegen nur aus einem Ring. Dort wo in der Formel „Bindung“ steht ist später in der DNA die Desoxyribose, der Zucker. Ablauf der Replikation

Adenin H

N

N N

H

H

H N

H

O N N

N

N N

Bindung

N

H

H

H H

N N

Bindung

O

Bindung

H

Thymin

H H

O N

H N

H

H

H O

N

H

Bindung Cytosin

Guanin

Erstellen einer Replikationsblase

Andocken eines Primers

Erstellen des komplementären Strangs

•Das Enzym Helicase bricht die Wasserstoffbrücken zwischen den Basen auf und es bildet sich so eine Lücke zwischen den beiden Strängen

•Ein Ein kleines Molekül bestehend aus 3 Basen dockt sich an der passenden Stelle am DNA-Strang DNA an. Dieser Primer bildet die Ansatzstelle für die DNA-Polymerase DNA

•Das Enzym DNAPolymerase setzt sich auf die DNA am Primer und läuft sie ab. Dabei bedient sie sich der Basen im Zellplasma und fügt diese passend an

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Ligase verbindet die einzelnen Stücke wieder zusammen •Fragmente Fragmente werden wieder "zusammengeklebt"

Ablauf der Proteinbiosynthese. Als Proteinbiosynthese bezeichnet man den Weg von der DNA zum fertigen Protein. Dieser weg wird in zwei Schritte unterschieden. Einmal in die Transkription, in welcher aus der DNA die sogenannte mRNA erstellt wird und in die Translation, wo aus der mRNA mittels der tRNA eine Kette von Aminosäuren erstellt wird, also ein Protein. Im Grundsatz läuft die Proteinbiosynthese wie im Folgenden beschrieben ab, jedoch gibt es Unterschiede zwischen Eukaryoten und Prokaryoten die weiter hinten ebenfalls nochmal erläutert sind. Wichtig bei der Proteinbiosynthese ist, dass der genetische Code in Tripletts verschlüsselt, so stehen 3 Tripletts immer für eine Aminosäure. Weiterhin ist der Code universell und gilt damit in allen Lebewesen. Zusätzlich wird er kommafrei gelesen und nicht überlappend, d.h. die Ribosomen und Polymerase-Enzyme machen keine Pause beim Lesen und lesen auch keine Abschnitte mehfach. Transkription Erstellung einer Blase mittels dem Enzym Helicase

Andocken der RNAPolymerase und Bildung der mRNA

Die Ligase verbindet die beiden Stränge der DNA

Die mRNA läuft durch die Ribosomen

Sobald das Startcodon vom Ribosom erkannt wird (Triplett AUG) docken tRNAs an

Pro Triplett dockt eine entsprechende tRNA mit Aminosäure an. Eine lange Kette entsteht

Gelangt das Ribosom an ein Stopp-Codon(UAG, UAA, UGA) gelangt, wird beendet!

Das Protein ist fertig

Aromate Das bekannteste Aromat ist selbstverständlich das Benzol. Von daher erst ein paar Informationen über das Benzol und anschließend dann über Aromate im Generellen.

Benzol Eigenschaften und Verwendung • Benzol ist eine klare, bewegliche, stark lichtbrechende Flüssigkeit, die schlecht in Wasser löslich ist. • Benzol brennt schnell und mit stark rußender Flamme. • Für den Menschen ist es sehr gefährlich, da kanzerogen und giftig! • Benzol riecht gut – daher ursprünglich der Name (Aromat für wohlriechend, Aroma) • Ausgangstoff für Kunststoffindustrie und auch in Kraftstoffen vorhanden

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Aufklärung der Strukturformel des Benzols 1. Stark rußende Flamme Dieser erste Hinweis brachte die Chemiker zur damaligen Zeit darauf, dass es ein ungesättigter Kohlenwasserstoff sein muss. Sogar mehrfach ungesättigt. Der Verdacht fällt daher auf Doppelbindungen. 2. Nachweis mit Brom gelingt nicht (siehe auch unten: Elektrophile Substitution) Brom reagiert mit Benzol nicht in einer Additionsreaktion, es werden aber Wasserstoff-Atome durch Brom ersetzt. Bei kettenförmigen Molekülen können hier immer mehrere Produkte entstehen. Beim Benzol entstand nur ein Produkt. Daher der Verdacht, dass Benzol kreisförmig ist! 3. Bindungslänge und Enthalpie Betrachtet man die Bindungslänge im Benzol-Molekül zwischen zwei Atomen, so erkennt man, dass sie zwischen Doppelbindung und Einfachbindung liegt. Daher kamen die Chemiker darauf, dass es eine Art 1,5-fach-Bindung gibt. 4. Hydratisierungsenthalpien Man kann die Hydratisierungsenthalpien von Cyclohexan, Cyclohexadien und Cyclohexatrien vergleichen. Normalerweise müsste diese Hydratisierungsenthalpie in gleich großen Schritten ansteigen. Allerdings ist der Abstand zwischen Cyclohexadien und –trien zu klein. Zusätzlich kommem beim Cyclohexatrien teilweise verschiedene Enthalpien mit einer Schwankung von bis zu 151 kJ/mol raus. Die leitete zu der Annahme, dass sich irgendwas im Molekül bewegt. 5. Kekulé ist der Name des Chemikers der das ganze schlussendlich aufgelöst hat. Er sagt, dass es eine Mesomerie zwischen zwei Formen des Benzols gibt. Die 6 Elektronen aus den Doppelbindungen können sich (mehr oder weniger) frei innerhalb des Rings bewegen. Sie werden als π-Elektronen bezeichnet. Man zeichnet nicht mehr die Doppelbindungen, sondern man macht die 6 Elektronen über einen Kreis innerhalb des 6er-Rings deutlich. Die Struktur des Benzols war aufgeklärt. Elektrophile Substitution SE Bei der Reaktion von Brom mit Brom findet eine elektrophile Substitution statt. Diese läuft nur ab, wenn ein Katalysator (Eisenbromid) vorhanden ist. Dieser entsteht, wenn man Eisen zum Brom gibt. Dabei läuft folgende Reaktion ab:

2 Fe

+

Reaktion I - Katalysator-Bildung

2 FeBr3

3 Br2

Dieser Katalysator kann sich nun vom Brom ein Brom-„Teil“ klauen, sodass folgende Reaktion abläuft, die die gesamte Reaktion eigentlich erst auslöst:

FeBr3

+

Br

Br

FeBr4-

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+

+

Br

Reaktion II - Auslöser

Nun kommt es zur entscheiden Reaktion. Das übrige Brom-Ion aus der letzten Reaktion will Elektronen. Die findet es am ehesten bei den 6 π -Elektronen im Benzol. Dorthin wird es angezogen, sodass ein π-Komplex entsteht:

+

+

+

Br

Reaktion III - Bildung des PI-Komplexes

Br

Das Brom klaut sich jetzt von den 6 π-Elektronen welche und bindet sich an einen der Kohlenstoffe. Es entsteht ein sogenannter σ-Komplex:

Br

H Br

+

Reaktion IV - Bildung des Sigma-Komplexes

Jetzt muss nur noch der Katalysator wieder hergestellt werden. Dazu wird der Wasserstoff aus dem Sigma-Komplex abgespalten, der dann mit dem FeBr4- wieder reagieren kann. Die Elektronen der Bindung zum C-Atom bleiben beim Benzol und gehen zu den π-Elektronen zurück.

H Br

Br

+

FeBr4-

FeBr3

+ Br

H

Reaktion V - Bildung des Endproduktes und Wiederherstellung des Katalysators

+

Das Endprodukt ist entstanden. Das Nebenprodukt (HBr) lässt sich über den pH-Wert nachweisen! Diese Reaktion wird als elektrophile (weil das Bromit-Ion auf die Elektronen geht, das Ion also Elektronen (elektro) freundlich (phil) ist) Substitution (das Wasserstoff wird ersetzt durch Brom ersetzen=substituieren).

Bedingungen für Aromate Auch die Aromate sind eine riesige Stoffgruppe, in der Benzol nur ein Vertreter ist. Es gibt mehrere Bedingungen für ein Aromat. Ich liste sie hier einfach nur auf, weil wir haben es ja ehrlich gesagt in der letzten Stunde erst genügend Beispiele gemacht (das hier rechts sind übrigens auch alles Aromate). Die Bedingungen sind: • Erfüllung der Hückel-Regel (4n+2 Ringelektronen n=0,1,2,…) • Es müssen Grenzformeln formulierbar sein • (zumindest früher:) wohlriechender Geruch

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N N

N

O O

Das war‘s – neun Seiten Chemie. Es ist einiges an Stoff, wenn es auch nur wenig scheint. Ich hab ehrlichgesagt wenig Ahnung was genau sie in der Klausur fragen will – aber wir werden es sehen. Ich würd momentan tippen auf die Titrationskurve und die elektrophile Substitution und dann noch ein Bisschen was drum herum. Wie immer bei Fehlern/Fragen/Anregungen/eigenen Zusammenfassunen und einem Aufschrieb über das mir fehlende Thema ;) dürft ihr mir gerne eine Mail schreiben ([email protected]). Ansonsten wünsche ich euch noch ein schönes Restwochenende und schon einmal viel Glück bei der Klausur am Dienstag. Und anschließend dann schöne Ferien – falls man sich nicht mehr sieht. Gruß. Florian

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