Biologia Molecular (Parte I)

Introdução

1. Substâncias Inorgânicas

1.1. Água

A água faz pontes de hidrogênio

Propriedades da água Polaridade Solvente Universal Participa de reações químicas vitais Adesão e Coesão Calor específico elevado Regulador Calor de vaporização elevado térmico!! Isolante térmico

Fatores de variação do teor de água idade

metabolismo

habitat

1.2. Minerais

Ionizados (meio aquoso) Na+, Cl-, Ca++..

Cristalizados (Conchas) Hidroxiapatita e carbonato de cálcio

Complexados a moléculas orgânicas Hemoglobina + Fe, Magnésio + clorofila

2. Substâncias Orgânicas Carboidratos Cadeia de dois ou mais Lipídeos carbonos ligados entre si. Moléculas ricas em hidrogênio, Proteínas possuem também oxigênio e Ácidos Nuclêicos nitrogênio! Vitaminas

2.1. Carboidratos

Glicose e frutose são monossacarídeos

glicose

frutose

Lactose e sacarose são dissacarídeos

lactose

sacarose

Amido é um polissacarídeo

Função • Fornecimento de energia • Amazenamento de energia • Estrutural

Fonte de energia

Formação de estruturas

Reserva energética

2.2. Lipídeos (Apolar) fosfato

glicerol

glicerol 3 ácidos graxos

Lipídeos Compostos

2 ácidos graxos

Lipídeo Simples triglicerídeo

fosfolipídeo

esteróides

colesterol

progesterona

Funções • • • • • • •

Reserva Energética Isolante térmico Isolante elétrico Isolante Mecânico Impermeabilizante Estrutural Hormonal

triglicerídeo

Isolante

Elétrico

Térmico

impermeabilização

Mecânico

2.3. Proteína • Cadeia de Aminoácidos formada por Ligações Peptídicas

Aminoácidos não-essenciais Aqueles os quais o corpo humano pode sintetizar. São eles: alanina, asparagina,cisteína, glicina, glutamina, prolina, tirosina, ácido aspártico, ácido glutâmico. Aminoácidos essenciais Aqueles que não podem ser produzidos pelo corpo humano. Dessa forma, são somente adquiridos pela ingestão de alimentos, vegetais ou animais. São eles: arginina, fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, serina, treonina, triptofano, histidina e valina.

Os aas se unem por ligações peptídicas (entre amina de um aa e carboxila de outro) Níveis de Organização das Proteínas A)

Estrutura Primária

Sequência linear dos aminoácidos

Estes dois peptídeos são iguais? asp – leu – gly – ala – iso iso – ala – leu – gly – asp

Não, pois suas estruturas primárias são diferentes

B) Estrutura Secundária Primeiro dobramento espacial da proteína – mantido pelas Ligações de hidrogênio!! Alfa-hélice

Folha beta pregueada

C) Estrutura terciária Forma tridimensional da proteína

Estabilizada por:

Pontes de H

Pontes de S Dipolo – Dipolo Van der Waals

A partir da formação da estrutura terciária é criado o Sítio Ativo ou Sítio de Ligação, tornando a proteína ativa.

D) Estrutura Quaternária Associação espacial de várias cadeias polipeptídicas

Hemoglobina

Cadeia B

Formada por 4 cadeias polipeptídicas: 2 cadeias Alfa e 2 cadeias Beta

Cadeia A

Desnaturação de Proteínas Sítio ativo

Altas temperaturas Mudanças de pH

Proteína ativa

Substâncias Químicas

Proteína inativa

Funções de Proteínas a)

Estrutural Queratina, colágeno Proteínas do sistema ABO.

b)

Transporte e Armazenamento Hemoglobina, Mioglobina.

c)

Hormônios FSH, LH, Tireotrófico.

d)

Contráteis Actina e miosina

e)

Enzimas Pepsina, Lipase.

Enzimas Energia necessária ao início de uma reação

Catalisadores biológicos Diminuem a energia de ativação das reações químicas

Enzimas Etapas da Catálise Enzimática

Chave-Fechadura

Fatores que afetam a velocidade de reação enzimática: • Temperatura v temperatura ótima T (o C) 0

20

40

60

• pH v pH ótimo

pH

0

4

• Concentração de substrato V máxima

8

Todas as enzimas estão 12 saturadas com substrato. O aumento na concentração do S não aumenta a velocidade da reação

v

[ S] 0

f) Proteínas de defesa Imunoglobulinas ou anticorpos

Proteínas Conjugadas: • Constituídas por uma parte protéica chamada apoenzima, combinada a uma parte não protéica, denominada co-fator. APOENZIMA

CO-FATOR Quando o cofator é uma substância orgânica, ele é denominado coenzima. .

HOLOENZIMA